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Hippuryl-His-Leu-OH

MCE 国际站：Hippuryl-His-Leu-OH

品牌：MedChemExpress (MCE)

货号：HY-P4551

CAS 号：31373-65-6

生物活性：马尿酰-组氨酸-亮氨酸-OH (N-苯甲酰-甘氨酸-组氨酸-亮氨酸) 是血管紧张素转换酶 (ACE I) 的特异性底物，也是一种用于体外实验中检测 ACE 活性的分子工具。马尿酰-组氨酸-亮氨酸-OH 通过与 ACE 竞争性结合而被水解。在 ACE 的催化下，马尿酰-组氨酸-亮氨酸-OH 水解生成马尿酸 (HA)。生成的 HA 量可用于定量评估 ACE 活性或筛选 ACE 抑制剂。释放的组氨酸-亮氨酸还可以与邻苯二甲醛或荧光胺 (HY-D0715) 反应进行荧光检测。马尿酰-组氨酸-亮氨酸-OH 可用于高血压和心血管疾病 ACE 抑制剂的体外筛选，也可用于研究生理和病理过程中 ACE 活性的变化，例如肾脏代偿性肥大[1][2][3]。

体外研究(In Vitro)：Hippuryl-His-Leu-OH (8.3 mM；先与酶源孵育 15 分钟，再加入底物孵育 30 min) 可被血管紧张素转换酶 (ACE) 水解生成马尿酸，通过检测马尿酸的生成量可评估 Parkia biglobosa 提取物等物质的 ACE 抑制活性[1]。Hippuryl-His-Leu-OH (1 mM、0.1 mM；37°C 孵育 150min) 作为 ACE 特异性底物，其水解生成的马尿酸经固相萃取 (SPE) 处理后，可通过 LC/SID-ESI-MS/MS 技术定量检测，实现复杂天然色素和食品中 ACE 抑制剂的高效筛选[2]。Hippuryl-His-Leu-OH 作为底物用于分光光度法检测血清和组织中的 ACE 活性，生成的马尿酸在 228 nm 波长处有特征吸收峰，可反映 ACE 的催化活性水平[3]。 MCE尚未独立确认这些方法的准确性。 仅供参考。

体内研究(In Vivo)：Hippuryl-His-Leu-OH 在 Wistar 大鼠的单侧肾切除代偿性肾肥大模型中，作为血管紧张素转换酶 (ACE) 的特异性底物，在酶促反应中水解生成马尿酸，通过检测马尿酸生成量可定量血清及肾组织 ACE 活性，结果显示单侧肾切除后 7 天，大鼠血清 ACE 活性显著升高，肾组织 ACE 活性显著升高 23%[3]。 MCE尚未独立确认这些方法的准确性。 仅供参考。

分子量：429.47

Formula：C21H27N5O5

Sequence：Hippuryl-His-Leu-OH

Sequence Shortening：Hippuryl-HL-OH

运输条件：美国大陆地区的室温；其他地区可能有所不同。

储存方式：请按照分析证书中推荐的条件储存产品。

提供质量检测报告：Data Sheet、产品使用指南

产品活性：Hippuryl-His-Leu-OH (N-Benzoyl-Gly-His-Leu) 是血管紧张素转换酶 ACE I 的特异性底物，是体外实验中用于 ACE 活性检测的分子工具。Hippuryl-His-Leu-OH 通过与 ACE 的竞争性结合被其水解。Hippuryl-His-Leu-OH 在 ACE 催化下发生水解反应生成马尿酸 (HA)，通过检测 HA 的生成量可定量评估 ACE 活性或筛选 ACE 抑制剂。Hippuryl-His-Leu-OH 释放的 His-Leu 还能与邻苯二甲醛或 Fluorescamine (HY-D0715) 反应，用于荧光检测。Hippuryl-His-Leu-OH 可应用于高血压、心血管疾病等 ACE 抑制剂的体外筛选，同时也用于肾代偿性肥大等生理病理过程中 ACE 活性变化的研究。

相关产品：Abz-FR-K(Dnp)-P-OH  | Alamandine  | DX600  | H-Lys-Trp-OH  | Mca-Ala-Pro-Lys(Dnp)-OH  | Ovalbumin (154-159)  | H-Pro-Phe-OH  | L-Isoleucyl-L-arginine  | Etesevimab  | Bradykinin potentiator B  | Regdanvimab  | Lactalbumin B (50-53) Alpha [Lactorphin Alpha], bovine

热门产品线：抑制剂  | 稳定性同位素标记物  |  脂质  |  糖类

Trending products：Inhibitors  | Isotope-Labeled Compounds  |  Lipids  |  Saccharides

MCE 抑制剂:
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相关产品可根据具体情况提供化学结构、作用靶点、生物活性、纯度、溶解度、体内外研究信息、参考文献及质量分析报告 (COA)等资料。

客户发表文献：
[1]. Nature. 2026 Sep;657(8131):549-558.
[2]. Nature. 2026 Sep;657(8132):755-764.
[3]. Nature. 2026 Sep;657(8133):1027-1034.
[4]. Nature. 2026 Sep;657(8131):477-486.
[5].Nature. 2026 Sep;657(8132):789-799.
[6]. Nature. 2026 Sep;657(8131):517-524.
[7]. Nature. 2026 Sep;657(8133):1045-1052.
[8]. Cell. 2026 Sep 14:S0092-8674(26)01003-2.
[9]. Cell. 2026 Sep 3;189(18):5688-5705.e13.
[10]. Cell. 2026 Sep 2:S0092-8674(26)00937-2.

参考文献：
[1]. Nishimura K, et al. Purification of angiotensin I-converting enzyme from human lung. Biochim Biophys Acta. 1977 Aug 11;483(2):398-408.
[2]. Santos RA, et al. An improved fluorometric assay of rat serum and plasma converting enzyme. Hypertension. 1985 Mar-Apr;7(2):244-52.
[3]. Horiuchi M, et al. Method for determination of angiotensin-converting enzyme activity in blood and tissue by high-performance liquid chromatography. J Chromatogr. 1982 Dec 10;233:123-30.